Cultura

El Nobel de Química, a creadores de la Criomicroscopía electrónica

Con su sistema, es posible ver y comprender la estructura de moléculas biológicas ◗ Simplifica y mejora la proyección de imágenes de biomoléculas y lleva a la bioquímica a una nueva era, dice la Academia Sueca

Tres científicos originarios de Suiza, Alemania y Escocia fueron distinguidos con el Premio Nobel de Química 2017 por sus investigaciones que ayudaron a mirar, a través de microscopios electrónicos, a las más pequeñas moléculas relacionadas con la vida.

La  Real Academia de Ciencias de Suecia informó que el Premio les fue otorgado a los investigadores Jacques Dubochet, Joachim Frank y Richard Henderson, quienes desarrollaron el tipo específico de microscopía llamado “Criomicroscopía electrónica” que hace posible ver y comprender la estructura de moléculas biológicas. Anteriormente los microscopios más poderosos del mundo sólo podía observar moléculas inorgánicas ya que las muestras debían ser colocadas en alto vacío. El método premiado es un sistema de congelación rápida de moléculas biológicas por medio de nitrógeno líquido.

El Premio Nobel de Química 2017 es otorgado a los doctores Jacques Dubochet, Joachim Frank y Richard Henderson porque el desarrollo de la microscopia del crio-electrón, simplifica y mejora la proyección de imágenes de biomoléculas y esto ha llevado a toda la bioquímica hacia una nueva era”, dice el texto del dictamen de selección de ganadores.

“Durante mucho tiempo se creía que los microscopios electrónicos sólo servirían para la proyección de imágenes de materia muerta, porque el haz de electrones de gran alcance destruye material biológico. Pero en 1990, Richard Henderson tuvo éxito en el uso de un microscopio de electrones para generar una imagen tridimensional de una proteína a resolución atómica. Este gran avance demostrado el potencial de la tecnología”, añade el comunicado de la Real Academia.

Desde 1975, Joachim Frank, investigador de la Universidad de Columbia, desarrolló un método para procesar imágenes; así, en el microscopio electrónico se podía obtener la estructura tridimensional de las moléculas. Cinco años después, Dubochet, especialista de la Universidad de Lausanne, pudo mantener la forma natural de la molécula en una gota de agua congelada.

Finalmente, Henderson, de la Universidad de Cambridge, logró en 1990 generar la imagen tridimensional de una proteína con una resolución atómica, probando que la técnica tenía gran potencial, pues capta a la molécula en su comportamiento dentro de la célula.

Entre las aplicaciones más relevantes que pudiera tener esta técnica se encuentra el estudio para saber cómo ataca la salmonella a la célula; caracterizar proteínas que ofrecen resistencia a la quimioterapia y antibióticos; el análisis de complejos moleculares que alteran el ciclo circadiano, o bien, capturar las reacciones de las proteínas fotosintéticas ante la luz.

Cuando le preguntaron a Frank su opinión sobre el hecho de que el premio fue para un avance tecnológico (en oposición a uno científico), Frank nuevamente puso el acento en el impacto. “Creo que decidir entre un descubrimiento en particular y un avance tecnológico, siempre pienso que el impacto de un avance tecnológico es probablemente mucho más grande”.

En opinión de Allison A. Campbell, presidenta de la Sociedad Estadunidense de Química, “este descubrimiento es como el Google Earth de las moléculas, en cuanto a que nos acerca a los detalles más precisos de los átomos dentro de las proteínas”.

“Entender a las proteínas en su estado original es importante en todos los campos de la ciencia, ya que están en todo organismo vivo. Una imagen verdaderamente vale más que mil palabras, y los descubrimientos de los laureados son invaluables para nuestra comprensión de la vida y el desarrollo de nuevas terapias”, indicó.

APLICACIONES EN SALUD. Tras conocerse el nombramiento de los doctores Dubochet, Frank y Henderson, la Universidad Nacional Autónoma de México (UNAM),  informó que uno de los ejemplos sobre por qué este grupos merecían el Premio Nobel está relacionado con la reciente crisis por los contagios con zika.

Cuando se comenzó a sospechar que el zika estaba relacionado con los casos de microcefalia en Brasil, científicos pudieron descifrar rápidamente la estructura del virus usando esta técnica llamada microscopía crio-electrónica o criomicroscopía electrónica.

Rosario Muñoz Clares y Lilian González Segura, investigadoras de la Facultad de Química de la UNAM, explicaron que el premio es merecido debido a que la técnica que ellos aportaron ha revolucionado los estudios de proteínas al permitir tener imágenes de su comportamiento molecular en un nivel que antes era imposible.

“Se abre un amplio horizonte para conocer más a fondo la estructura de las proteínas, que hasta ahora no eran fáciles de abordar con lo que teníamos. Estudiarlas y conocer su estructura a nivel atómico a detalle ahora es posible”, señaló Muñoz Clares, responsable del Laboratorio de Estructura, Función y Evolución de Proteínas.

Entre otras aplicaciones, la criomicroscopía puede contribuir al desarrollo de fármacos y vacunas, así como al mejoramiento de productos agrícolas, entre otras funciones.

Antes de esta técnica existían dos métodos para estudiar a nivel atómico las estructuras moleculares: los equipos de resonancia magnética nuclear, con los que las proteínas se pueden conocer en cuatro dimensiones, pero con una limitante en su tamaño; y la cristalografía, que muestra con gran detalle moléculas pequeñas, pero al tratar de estudiar proteínas como las encargadas de la fotosíntesis, la cantidad de arreglos atómicos en su interior hacía imposible la tarea.

“Si uno conoce bien la estructura y cómo está su arreglo atómico, entonces puede manipular directamente sobre algún sitio que nos interese”, añadió González Segura, investigadora del mismo laboratorio de la UNAM.

Finalmente, Muñoz Clares subrayó que la técnica de microscopía crio-electrónica, como muchas otras en el mundo, tiene una limitante económica, pues es necesario comprar equipos especializados, o establecer convenios para aprovechar los que ya existen en el extranjero.

“Son aditamentos muy costosos. Se necesitarían apoyos para tenerlos y para entrenar a los nuevos estudiantes en estas novedosas técnicas, que son el futuro”.

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