Seguramente has oído que el ADN es la molécula que contiene todas las instrucciones para que un organismo pueda vivir, y es cierto. Pero ¿sabías que son las proteínas las moléculas que ejecutan dichas instrucciones y por tanto son responsables de casi cualquier actividad en los organismos vivos ¿Cualquier actividad? Sí, la insulina, que es tan necesaria para mantener unos niveles saludables de glucosa en la sangre, es una proteína. Los anticuerpos, cuya función es defender tu cuerpo de agentes externos que pueden causar infecciones, también son proteínas. Los principales componentes estructurales de la piel y de las fibras musculares, como el colágeno en el primero y la actina y la tubulina en el segundo, ¡También son proteínas!
Esa gran variedad de funciones de las proteínas depende de su estructura tridimensional y de las interacciones proteína-proteína que pueden generarse entre ellas. Las proteínas están compuestas por la combinación de los 20 aminoácidos. Los aminoácidos forman cadenas lineales que se agrupan y adoptan estructuras más complejas, que son las proteínas que conocemos. Las combinaciones de aminoácidos dan lugar a una gran variedad de combinaciones y por tanto a una gran diversidad de proteínas.
La interacción proteína-proteína se definen como el contacto físico entre dos o más proteínas, lo que genera la formación de estructuras proteicas de mayor complejidad y que muchas veces son la única forma que pueden realizar su función. Dentro de estos complejos, cada proteína que lo compone se le denomina subunidad. Un ejemplo es la hemoglobina, la proteína principal de la sangre, que está formada por cuatro subunidades, (a1, a 2, b1 y b 2) y es precisamente cuando adquiere esa estructura tetramérica (del griego, tetra “cuatro”, y meros, “parte”) cuando puede transportar el oxígeno por todo el cuerpo (Figura 1A). Las interacciones proteína-proteína en la hemoglobina son tan específicas que pequeñas modificaciones pueden tener efectos graves. Es el caso de las personas que padecen anemia falciforme, causada por un cambio en la interacción entre las subunidades b de la hemoglobina, resultando en una hemoglobina ineficiente para transportar oxigeno que provoca que las células de la sangre adquieran forma de media luna (Figura 1B) en lugar de su forma tradicional de discos cóncavos (Figura 1C).
En el caso de la interacción proteína-proteína de la actina y la miosina, la contracción muscular se produce cuando el estímulo procedente del cerebro se traduce en la liberación de calcio en las fibras musculares, lo que permite que los filamentos de actina y miosina interactúen y se deslicen uno sobre otro (Figura 2). Al finalizar el estímulo, la ausencia de calcio provoca que la tropomiosina (adivinaste, otra proteína) se una a la actina, lo que lleva a que el músculo se relaje.
Las interacciones proteicas pueden darse entre dos proteínas como lo observado entre un anticuerpo y su antígeno correspondiente, o bien en complejos conformados por 4 y hasta 46 subunidades distintas, como los involucrados en la generación de energía en la gran mayoría de los organismos vivos.
Estos son solo algunos ejemplos de la importancia de las interacciones proteína-proteína, que ocurren en los organismos vivos, en plantas por ejemplo este tipo de interacción es determinante para activar las respuestas de defensa ante la presencia de patógenos (bacterias, hongos, etc.). Aunque las interacciones proteína-proteína y sus efectos se estudian desde finales del siglo XIX, esta área del conocimiento sigue siendo muy importe para comprender las funciones de las proteínas. Para ello, se han utilizado con gran éxito herramientas biotecnológicas y bioinformáticas, y más recientemente, la inteligencia artificial.
En el laboratorio de Proteo-metabolómica y Bioquímica de Proteínas de la Red de Estudios Moleculares Avanzada del Instituto de Ecología. A.C. (INECOL) día a día realizamos experimentos e investigación científica para conocer las interacciones proteína-proteína.
Referencias
- Voet & Voet. Bichemestry. Second edition. Wiley. 1995.
- Ahmed et al. (2020). Hemoglobin; Structure, fuction and allostery. Subcell Biochem 94:345.
- Olubiyi, et al. (2019). Rational Drug Design of Peptide-Based Therapies for Sickle Cell Disease. Molecules 24:4551. Morfología del músculo esquelético. https://www.facmed.unam.mx/Libro-NeuroFisio/10-Sistema%20Motor/10a-Movimiento/Textos/MuscAnatomia.html
- Kainat et al. (2025).Effectors of plants pathogenic fungi and fungal like microbes: a comprehensive review on mechanisms, roles, and host interactions. Front. plant sci. doi.10.3389/fpls.2025.1626960
1Laboratorio de Proteo-metabolómica y Bioquímica de Proteínas, Red de Estudios Moleculares Avanzados, Instituto de Ecología A.C., Carretera Antigua a Coatepec No. 351, Congregación el Haya, CP 91073, Xalapa, Veracruz, México.
2Investigador por México de la SECIHTI